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1.Zellkern der Betazelle

2. Über die m-RNA (=Messenger-RNA; eine Kopie der Information aus dem Zellkern) wird den Ribosomen der Strukturplan des Proteins übermittelt

3. Präpro-Insulin (eine Insulin-Vor-Vorstufe) wird als einkettige Struktur in den Ribosomen synthetisiert und mit Hilfe des Signalpeptids in das Endoplasmatische Retikulum eingefädelt.

4. Das Signalpeptid hat seine Aufgabe erfüllt und wird abgetrennt; aus dem Präpro-Insulin wird Pro-Insulin

5. Das Protein wird gefaltet und die zwei Ketten - die noch über ein C-Peptid miteinander verbunden sind - werden mit Disulfid-Brücken aneinander gebunden.

6. Spezifische Protease, die für die spätere Abspaltung des C-Peptids zuständig ist

7. Rezeptoren, die ein späteres Andocken der Transportvesikel an die innere Seite der Zellmembran ermöglichen

8. Die Proteasen, der Rezepetor und das Pro-Insulin werden in Transportvesikel gehüllt

9. Transportvesikel auf dem Weg zum Golgi-Apparat, in welchem der Weitertransport stattfindet

10. Durchwanderung des Golgi-Apparates. Ein Teil des C-Peptids wird hier schon abgespalten, der größere Teil jedoch in den Coated-Vesikeln

11. Durch Anlagerung von Strukturproteinen wird aus dem Golgi-Apparat heraus ein "Coated-Vesikel" oder auch "Stachelsaum-Vesikel" gebildet. Diese Vesikel existieren nur wenige Sekunden und verschmelzen dann mit der Zellmembran der Beta-Zelle

12. Abspaltung des restlichen C-Peptids. Aus dem Pro-Insulin ist nun Insulin geworden. Insulin und C-Peptid liegen in äquimolarem Verhältnis (=zu gleichen Teilen) in den Vesikeln vor

13. Insulin und C-Peptid werden ins Blut abgegeben. Da C-Peptid äquimolar zum Insulin ist kann man über die Bestimmung des C-Peptidgehaltes im Blut selbst bei mit Insulin therapierten Diabetikern Aussagen über die Stärke der Insulinrestsekretion treffen. Der Nüchtern-C-Peptid eines Erwachsenen liegt bei 0,7-3,0 ng/ml, bzw. bei 230 - 1000pmol/l